Instytut Biotechnologii Molekularnej i Przemysłowe I-51
Kierownik:
Prof. dr hab inż. Grzegorz Bujacz
Potencjalni promotorzy:
Prof. dr hab. inż. Grzegorz Bujacz, Dr hab. inż. Anna Bujacz, Prof. Uczelni
Osoba do kontaktu:
Dr inz. Agnieszka PietrzykBrzezińska, tel: 42-631-34-94, agnieszka.pietrzyk-brzezinska@p.lodz.pl
Zakres działalności:
- Badania krystalograficzne białek i ich kompleksów z ligandami oraz peptydów i małocząsteczkowych związków syntetycznych;
- Pomiary dyfrakcyjne kryształów białek i małych cząsteczek na liniach synchrotronowych oraz na dyfraktometrze laboratoryjnym;
- Określanie struktur krystalicznych biomolekuł na podstawie eksperymentu dyfrakcyjnego na monokryształach;
- Analiza strukturalna oddziaływań białko-ligand np. enzym-inhibitor, przeciwciało-ligand; białko-białko; białko-kwasy nukleinowe;
- Ustalanie korelacji pomiędzy strukturą a funkcją białek, analiza mechanizmów reakcji katalizowanych przez enzymy na podstawie struktur przestrzennych kompleksów z ligandami;
- Badania strukturalne związków biologicznie czynnych w aspekcie wykorzystania w medycynie i biotechnologii.
Działalność obecna:
Aktualnie prowadzimy badania krystalograficzne surowiczych albumin ssaków. W procesie ewolucji albuminy wykształciły kilkanaście kieszeni wiążących, które zmieniały selektywność i powinowactwo do określonych ligandów. Badania prowadzone w zespole pozwalają na prześledzenie rozwoju miejsc wiążących ligandy i skorelowanie tego procesu z ewolucją kręgowców.
Drugą aktualnie prowadzoną tematyką badawczą są badania strukturalne enzymów zimnolubnych. Określenie struktur krystalicznych enzymów działających w ekstremalnych warunkach pozwala na wyjaśnienie adaptacji strukturalnych białek, które są odpowiedzialne za ich unikalne właściwości. Enzymy zimnolubne posiadają zdolność do katalizowania reakcji w niższej temperaturze niż enzymy mezofilne. Niesie to ze sobą szereg zalet, spośród których najistotniejszą jest obniżenie kosztów poboru energii podczas procesów biotechnologicznych. Kolejną grupą badanych makromolekuł są czynniki transkrypcyjne i białka sygnałowe odpowiedzialne za wzrost antybiotykooporności bakterii chorobotwórczych. Zbadanie struktury tych makrocząsteczek jest kluczowe w wyjaśnieniu zjawiska wzrostu oporności na leki i środki antyseptyczne.
Przyszłe działania:
Najnowszy projekt w zespole będzie związany z roślinnymi enzymami zaangażowanymi w metabolizm argininy. Struktury przestrzenne tych enzymów pozwolą wyjaśnić mechanizm produkcji i przekształcania argininy oraz będą stanowić molekularny cel w projektowaniu nowych herbicydów i innych środków ochrony roślin.
Publikacje/patenty/nagrody/granty:
- Bujacz A., Rum J., Rutkiewicz M., Pietrzyk-Brzezinska A.J., Bujacz G. Structural Evidence of Active Site Adaptability towards Different Sized Substrates of Aromatic Amino Acid Aminotransferase from Psychrobacter Sp. B6. Materials 2021, 14, 3351, 2-19.
- Pawlak T., Sudgen I., Bujacz G., Iuga D., Brown S.P., Potrzebowski M.J. Synergy of Solid-State NMR, Single-Crystal Xray Diffraction, and Crystal Structure Prediction Methods: A Case Study of Teriflunomide (TFM). Crystal Growth and Design 2021, 21:3328–3343.
- Rutkiewicz M., Wanarska M., Bujacz A. Mapping the Transglycosylation Relevant Sites of Cold-Adapted β-DGalactosidase from Arthrobacter sp. 32cB. International Journal of Molecular Sciences 2020, 21, 5354.
- Rutkiewicz M., Bujacz A., Bujacz G. Structural features of cold-adapted dimeric GH2 beta-D-galactosidase from Arthrobacter sp. 32cB. Biochim. Biophys. Acta Proteins Proteom. 2019, 1867:776–786.
- Orlikowska M., Rostro-Alanis M. de J., Bujacz A. Hernández-Lunac C., Rubio R., Parra R., Bujacz G.* Structural studies of two thermostable laccases from the white-rot fungus Pycnoporus sanguineus. International Journal of Biological Macromolecules 2018, Vol: 107, 1629-1640.
- Bujacz A., Talaj J.A., Zielinski K., Crystal structures of serum albumins from domesticated ruminants and their complexes with 3,5-diiodosalicylic acid. Acta Cryst. D. Structural Biology 2017, Vol: 73: 896-909.
- Sekuła B. and Bujacz A. Structural insights into the competitive binding of diclofenac and naproxen by equine serum albumin. Journal of Medicinal Chemistry 2016, Vol 59, 1, 82-89.
- Sekula B., Ciesielska A., Rytczak P., Koziolkiewicz M., Bujacz A. Structural evidence of the species-dependent albumin binding of the modified cyclic phosphatidic acid with cytotoxic properties. Bioscience Reports 2016, Vol: 36 Article Number: e00338.
Słowa kluczowe:
Krystalografia, krystalizacja białek, struktura przestrzenna biomolekuł, struktura a funkcja makrocząsteczek.
Lista propozycji staży w danej grupie badawczej:
Prace doktorskie i staże będą zgodne z przedstawioną aktualną tematyką badawczą zespołu
The portfolio of research groups was created as part of the Programme "STER" – Internationalisation of doctoral schools” as part of the realization of the project “Curriculum for advanced doctoral education & taining – CADET Academy of Lodz University of Technology”.